Kompleksi i lidhur me frenuesin formohet kryesisht nën përqendrime të substratit të lartë dhe kompleksi ES-I nuk mund të çlirojë produktin ndërsa frenuesi është i lidhur, duke rezultuar në ulje të Vmax. … Kështu, në mënyrë paradoksale, frenimi jo konkurrues ul Vmax dhe rrit afinitetin e një enzime për substratin e saj.
Si ndikon frenuesi jo konkurrues në Vmax?
Kur shtohet një frenues jo konkurrues , Vmax ndryshohet, ndërsa Km mbetet i pandryshuar. Sipas grafikut Lineweaver-Burk, Vmax zvogëlohet gjatë shtimit të një frenuesi jo konkurrues, i cili tregohet në grafik nga një ndryshim si në pjerrësinë ashtu edhe në ndërprerjen y kur shtohet një frenues jo konkurrues.
Pse ulet Vmax në frenimin jo konkurrues?
Për frenuesin konkurrues, Vmax është i njëjtë si për enzimën normale, por Km është më i madh. Për frenuesin jo konkurrues, Vmax është më i ulët se për enzimën normale, por Km është i njëjtë. … Substrati shtesë i bën molekulat e substratit mjaftueshëm të bollshme për të “rrahur” vazhdimisht molekulat frenuese ndaj enzimës.
Pse Km dhe Vmax zvogëlohen kur shtohet frenues jo konkurrues?
Inhibitorët jo konkurrues lidhen vetëm me kompleksin enzimë-substrat, jo me enzimën e lirë, dhe ata ulin si kcat ashtu edhe Km (ulja në Km rrjedh nga fakti që prania e tyre e largon sistemin nga enzima e lirë drejt kompleksit enzimë-substrat).
Çfarë do të thotë një rënie në Vmax?
Një Vmax më e ulët do të thotë që enzima funksionon në kushte nën optimale.
